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Latest Articles【生化笔记】3-2:酶
酶促反应动力学 ——————Km、Vmax ,最适pH值、最适温度(此时酶促反应速度最大)
米氏方程:V=Vmax.[S]/(K+[S])
Km :速度等于最大反应速度一半时的底物浓度,mol/L
注意抑制剂对酶促反应的抑制作用——可逆与不可逆方面
不可逆:
—->1、竞争性抑制:Km增高、Vm不变,抑制程度与底物有关,与抑制剂浓度无关
—->2、非竞争性抑制:Km不变、Vm降低
—->3、反竞争性抑制:ES+I–>ESI,ESI–×—>P(此种作用在反应中不重要)
酶活性的调节
——->别构调节:一些代谢物与酶活性中心意外的某部位结合后酶的构象改变并改变酶的催化活性;
——->共价修饰:酶蛋白链上的某些基团与某种化学基团可逆共价结合,改变酶的活性;
——->酶原———-酶原的激活是酶活性中心的形成或暴露的过程
——->同工酶——————-如LD1【H4】<心>、LD2【H3M】、LD3【H2M2】、LD4【HM3】、LD5【M4】<肝>
核酶:一类具有催化功能的RNA—-作用:核苷酸转移、水解、脱磷酸、RNA内切反应
含有VitB2的是FAD
酶浓度与酶促反应速度成正比
最适温度不是酶的特征性常数,但在该条件下酶促反应速度增快
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